3.2 Einteilung: Unterschied zwischen den Versionen

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Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
 
Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
 
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
 
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*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
 
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*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
 
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Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
 
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|Lysin (Lys)
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<small>'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
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::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH<sub>2</sub>-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.</small>
  
 
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<small>[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur
 
<small>[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur
  
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[3]: Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da es keine NH<sub>2</sub>-Gruppe besitzt, sondern nur eine Iminogruppe (–NH), weshalb Prolin eine sog. '''Iminosäure''' ist.</small>
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Aktuelle Version vom 10. März 2014, 10:03 Uhr

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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
3.2 Einteilung


Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. Seitenketten bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:

  • Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
  • Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
  • Hydroxylgruppe (–OH)
  • Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
  • Säureamidgruppe (–CONH2)
  • Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
  • Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten

Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon. Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) proteinogenen[2] Aminosäuren:

Aminosäuregruppe Aminosäure Strukturformel
unpolarer Seitenrest Alanin (Ala)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Glycin (Gly)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Valin (Val)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Leucin (Leu)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Isoleucin (Ile)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Prolin[3] (Pro)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Methionin (Met)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Phenylalanin (Phe)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Tryptophan (Trp)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
polarer Seitenrest Serin (Ser)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Threonin (Thr)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Cystein (Cys)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Tyrosin (Tyr)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Asparagin (Asn)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Glutamin (Gln)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
negativ geladener Seitenrest Asparaginsäure (Asp)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Glutaminsäure (Glu)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
positiv geladener Seitenrest Lysin (Lys)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Arginin (Arg)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
Histidin (His)
Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden

Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)

Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH2-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.

[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende

[3]: Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da es keine NH2-Gruppe besitzt, sondern nur eine Iminogruppe (–NH), weshalb Prolin eine sog. Iminosäure ist.


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