3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm: Unterschied zwischen den Versionen
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| − | Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das π-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD< | + | Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das π-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD<sub>250</sub> (Absorption bei 250 nm, A<sus>250</sub>) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden. |
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<small>[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan</small> | <small>[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan</small> | ||
Version vom 15. November 2008, 16:58 Uhr
Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das π-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD250 (Absorption bei 250 nm, A<sus>250) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden.
[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan
