3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm: Unterschied zwischen den Versionen
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| − | Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das π-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD<sub>250</sub> (Absorption bei 250 nm, A< | + | Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das π-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD<sub>250</sub> (Absorption bei 250 nm, A<sub>250</sub>) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden. |
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<small>[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan</small> | <small>[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan</small> | ||
Aktuelle Version vom 22. November 2008, 01:06 Uhr
Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das π-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD250 (Absorption bei 250 nm, A250) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden.
[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan
