3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung: Unterschied zwischen den Versionen
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Die Funktionalität von Enzymen ist stark von Temperatur und dem pH-Wert des Reaktionsmilieus abhängig. Bei Hitze, im stark Sauren oder Basischen kommt es zur '''Denaturierung''', d. h. zur zufälligen Entknäuelung aus der nativen Form, des Enzyms und da die Funktionsfähigkeit eines Enzyms stark von seiner Form abhängt auch zur Inaktivierung. Die Temperatur und pH-Optima eines Enzyms entsprechen etwa dem Optimum der physiologischen Potenz des entsprechenden Faktors. | Die Funktionalität von Enzymen ist stark von Temperatur und dem pH-Wert des Reaktionsmilieus abhängig. Bei Hitze, im stark Sauren oder Basischen kommt es zur '''Denaturierung''', d. h. zur zufälligen Entknäuelung aus der nativen Form, des Enzyms und da die Funktionsfähigkeit eines Enzyms stark von seiner Form abhängt auch zur Inaktivierung. Die Temperatur und pH-Optima eines Enzyms entsprechen etwa dem Optimum der physiologischen Potenz des entsprechenden Faktors. | ||
Im Extremfall ist eine solche Denaturierung '''irreversibel'''. Werden Enzym durch Hemmstoffe gehemmt, die nicht zur Denaturierung führen, spricht man von einer '''kompetitiven Hemmung'''. Bei reversibler Hemmung besitzt der Hemmstoff eine dem eigentlichen Substrat sehr ähnliche räumliche Struktur und bindet statt diesem (fehlerhaft) im aktiven Zentrum des Enzyms. In diesem Fall kann die Hemmung durch Zugabe des richtigen Substrats im Überschuß wieder rückgängig gemacht werden. Liegt eine irreversible Hemmung vor, hat der Hemmstoff entweder im aktiven Zentrum gebunden und sitzt so fest, daß er selbst durch Überschuß des Substrats nicht wieder abfällt oder aber der Hemmstoff hat an anderer Stelle des Enzyms gebunden und seine räumliche Konformation irreversibel verändert, so daß auch das ursprüngliche aktive Zentrum nicht mehr als Bindestelle des Substrats dienen kann. | Im Extremfall ist eine solche Denaturierung '''irreversibel'''. Werden Enzym durch Hemmstoffe gehemmt, die nicht zur Denaturierung führen, spricht man von einer '''kompetitiven Hemmung'''. Bei reversibler Hemmung besitzt der Hemmstoff eine dem eigentlichen Substrat sehr ähnliche räumliche Struktur und bindet statt diesem (fehlerhaft) im aktiven Zentrum des Enzyms. In diesem Fall kann die Hemmung durch Zugabe des richtigen Substrats im Überschuß wieder rückgängig gemacht werden. Liegt eine irreversible Hemmung vor, hat der Hemmstoff entweder im aktiven Zentrum gebunden und sitzt so fest, daß er selbst durch Überschuß des Substrats nicht wieder abfällt oder aber der Hemmstoff hat an anderer Stelle des Enzyms gebunden und seine räumliche Konformation irreversibel verändert, so daß auch das ursprüngliche aktive Zentrum nicht mehr als Bindestelle des Substrats dienen kann. | ||
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Aktuelle Version vom 25. November 2008, 17:34 Uhr
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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
3.9 Enzyme
3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
Die Funktionalität von Enzymen ist stark von Temperatur und dem pH-Wert des Reaktionsmilieus abhängig. Bei Hitze, im stark Sauren oder Basischen kommt es zur Denaturierung, d. h. zur zufälligen Entknäuelung aus der nativen Form, des Enzyms und da die Funktionsfähigkeit eines Enzyms stark von seiner Form abhängt auch zur Inaktivierung. Die Temperatur und pH-Optima eines Enzyms entsprechen etwa dem Optimum der physiologischen Potenz des entsprechenden Faktors.
Im Extremfall ist eine solche Denaturierung irreversibel. Werden Enzym durch Hemmstoffe gehemmt, die nicht zur Denaturierung führen, spricht man von einer kompetitiven Hemmung. Bei reversibler Hemmung besitzt der Hemmstoff eine dem eigentlichen Substrat sehr ähnliche räumliche Struktur und bindet statt diesem (fehlerhaft) im aktiven Zentrum des Enzyms. In diesem Fall kann die Hemmung durch Zugabe des richtigen Substrats im Überschuß wieder rückgängig gemacht werden. Liegt eine irreversible Hemmung vor, hat der Hemmstoff entweder im aktiven Zentrum gebunden und sitzt so fest, daß er selbst durch Überschuß des Substrats nicht wieder abfällt oder aber der Hemmstoff hat an anderer Stelle des Enzyms gebunden und seine räumliche Konformation irreversibel verändert, so daß auch das ursprüngliche aktive Zentrum nicht mehr als Bindestelle des Substrats dienen kann.
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