Biostudies:Inhaltsverzeichnis

Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.

Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verfügung, dürfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden. Eine druckerfreundliche Version des E-Books wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.

Inhaltsverzeichnis

I. Einführung

1.0 Definitionen der Biologie

2.0 Aufgabengebiete der Biologie

3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

Datei:Beispiel.jpg II. Molekularbiologie

1.0 Grundlagen

1.1 Materie, Element & subatomare Teilchen

1.2 Atommodell

1.3 Chemische Bindungen

1.3.1 Die Ionenbindung

1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung

1.3.2.1 Unpolare Atombindung

1.3.2.2 Polare Atombindung

1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte

1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung

1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser

1.3.3 Koordinative oder dative Bindung

1.3.3.1 Metallkomplexe

1.3.3.2 Chelatkomplexe

1.4 Energetische Grundlagen

1.5 Chemisches Gleichgewicht

1.6 Säuren und Basen

1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)

1.6.2 Der pH-Wert

1.6.3 Neutralisation

1.6.4 Puffer

2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)

3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine

3.1 Allgemeines

3.2 Einteilung

3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren

3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren

3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung

3.4.2 Stereoisomerie

3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren

3.6 Peptide

3.7 Proteinklassen

3.8 Struktur von Proteinen

3.9 Enzyme

3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen

3.9.2 Klassifizierung von Enzymen

3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung

3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung

3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺

3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂

3.9.4.3 Coenzym A (CoA)

3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)

3.9.4.5 Pyridoxalphosphat

3.9.5 Enzymkinetik

3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS & MENTEN (1913)

3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER & BURK (1913)

3.10 Reinigung, Charakterisierung & Lagerung von Proteinen

3.10.1 Reinigung

3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie

3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie

3.10.1.3 Affinitätschromatographie

3.10.2 Charakterisierung

3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration

3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)

3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm

3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten

3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)

3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)

3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung

4.0 Kohlenhydrate

4.1 Monosaccharide

4.1.1 Entstehung von Ringformen

4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide

4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide

4.1.3.1 FEHLINGsche Probe

4.1.3.2 Silberspiegel-Probe

4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide

4.1.5 Glykoside

4.2 Disaccharide

4.2.1 Maltose (Malzzucker)

4.2.2 Cellobiose

4.2.3 Lactose (Milchzucker)

4.2.4 Saccharose (Sucrose)

4.3 Polysaccharide

4.3.1 Homopolysaccharide

4.3.2 Heteropolysaccharide

III. Cytologie